| 正式な氏名 |
組換えヒトマリック酵素2、彼（rHuME2、His） |
| シーケンス |
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| アミノ酸配列 |
MLHIKEKGKP LMLNPRTNKG MAFTLQERQM LGLQGLLPPK IETQDIQALR FHRNLKKMTS PLEKYIYIMG IQERNEKLFY RILQDDIESL MPIVYTPTVG LACSQYGHIF RRPKGLFISI SDRGHVRSIV DNWPENHVKA VVVTDGERIL GLGDLGVYGM GIPVGKLCLY TACAGIRPDR CLPVCIDVGT D NIALLKDPF YMGLYQKRDR TQQYDDLIDE FMKAITDRYG RNTLIQFEDF GNHNAFRFLR KYREKYCTFN DDIQGTAAVA LAGLLAAQKV ISKPISEHKI LFLGAGEAAL GIANLIVMSM VENGLSEQEA QKKIWMFDKY GLLVKGRKAK IDSYQEPFTH SAPESIPDTF EDAVNILKPS TIIGVAGAGR LFTPDVIRAM A SINERPVIF ALSNPTAQAE CTAEEAYTLT EGRCLFASGS PFGPVKLTDG RVFTPGQGNN VYIFPGVALA VILCNTRHIS DSVFLEAAKA LTSQLTDEEL AQGRLYPPLAニケブシニア・イクフテイリャン・クマフリペペ・ドカキフケルト・ヴェルセイDSLLP・DVEWPESAS・SPPPVHHH HHH |
| 同義語 |
NAD依存性リンゴ酸酵素、ミトコンドリア、NAD-ME |
| 受入番号 |
P23368 |
| 遺伝子ID |
4200 |
| まとめ |
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| ソース |
Escherichiacoli。 |
| 分子量 |
約64.4kDa、C末端に573×Hisを持つ6アミノ酸を含む単一の非グリコシル化ポリペプチド鎖。 |
| 生物活性 |
リンゴ酸酵素活性は、Mandela and Sauer（340）に記載されているように、1975nmで分光光度的にアッセイされました。 標準反応混合物には、50 mM Tris-HCl、3 mM MnCl2、5 mMリンゴ酸塩、0.12 mM NADP +、2.5mMフマル酸塩が含まれていました。 アッセイはベックマン分光光度計で行った。 Km値は1.5±0.6mMです。 |
| 外観 |
滅菌濾過された白色の凍結乾燥（凍結乾燥）粉末。 |
| 製剤 |
PBS、pH0.2中の7.4um濾過濃縮溶液から凍結乾燥した。 |
| エンドトキシン |
1 EU / ug未満のrHuME2、LAL法で測定した場合。 |
| 再構成 |
内容物を底に持ってくるために、このバイアルを開く前に簡単に遠心分離することをお勧めします。 0.1％BSAを含む滅菌蒸留水または水性緩衝液で0.1〜1.0 mg / mLの濃度に再構成します。 ストック溶液は、作業アリコートに配分し、-20°C以下で保存する必要があります。 適切な緩衝液でさらに希釈する必要があります。 |
| 安定性と保管 |
手動の霜取り冷凍庫を使用し、凍結融解サイクルの繰り返しを避けます。-受領日から12か月、供給された状態で-20〜-70°C。-1か月、再構成後の滅菌条件下で2〜8°C。-3か月、再構成後の滅菌条件下で-20〜-70°C。 |
| 参考文献 |
1. Cousins AB、Badger MR、von Caemmerer S. 2008. J Exp Bot、59: 1695-703.2。 ムルム ジャンドラガベンドラ AS. 2005. J Plant Physiol、162: 1095-102.3。 ムルム J、チンタパリ B、ラガベンドラ AS。 2003. J Exp Bot、54: 2661-8.4。 ヒル S、ウイニング B、ジェンナー H 他1996. Biochem Soc Trans、24: 743-6。 |
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