| 正式な氏名 |
組換えヒトインターフェロン-ガンマGMP（rHuIFN-ガンマ） |
| シーケンス |
 |
| アミノ酸配列 |
MQDPYVKEAE NLKKYFNAGH SDVADNGTLF LGILKNWKEE SDRKIMQSQI VSFYFKLFKN FKDDQSIQKS VETIKEDMNV KFFNSNKKKR DDFEKLTNYS VTDLNVQRKA IHELIQVMAE LSPAAKTGKR KRSQMLFRGR RASQ |
| 同義語 |
免疫インターフェロン、II型インターフェロン、T細胞インターフェロン、MAF |
| 受入番号 |
P01579 |
| 遺伝子ID |
3458 |
| まとめ |
タイプIIインターフェロンまたは免疫インターフェロンとしても知られるインターフェロンガンマ（IFN-ガンマ）は、主にTリンパ球とナチュラルキラー細胞によって産生されるサイトカインです。 このタンパク質は、IFN-βまたはさまざまなIFN-αファミリータンパク質と有意な相同性を共有していません。 成熟したIFN-γは、非共有結合のホモ二量体として存在します。 ヒトIFN-γは種特異性が高く、ヒトおよび霊長類の細胞でのみ生物学的に活性があります。 IFN-γはもともとその抗ウイルス活性に基づいて特徴づけられました。 このタンパク質はまた、抗増殖、免疫調節、および炎症誘発性の活性を発揮するため、宿主の防御機構において重要です。 IFN-γはサイトカインの産生を誘導し、クラスIおよびIIのMHC抗原、Fc受容体、および白血球接着分子の発現をアップレギュレートします。 マクロファージエフェクター機能を調節し、アイソタイプスイッチングに影響を与え、B細胞による免疫グロブリンの分泌を増強します。 IFN-γはTH1細胞の増殖も増強し、TH1細胞の分化に必要となる可能性があります。 |
| ソース |
Escherichiacoli。 |
| 分子量 |
約16.9kDa、144個のアミノ酸を含む単一の非グリコシル化ポリペプチド鎖。 |
| 生物活性 |
標準と比較した場合、完全に生物学的に活性です。 脳心筋炎（EMC）ウイルスに感染したヒトHeLa細胞を使用した抗ウイルスアッセイで測定されたED50は、0.15〜0.80 ng / mlです。 |
| 外観 |
滅菌濾過された白色の凍結乾燥（凍結乾燥）粉末。 |
| 製剤 |
0.2％トレハロースを含むPBS、pH5.0中の3um濾過濃縮溶液から凍結乾燥した。 |
| エンドトキシン |
LAL法で測定した場合、0.01 EU / ug未満のrHuIFN-ガンマGMP。 |
| 再構成 |
内容物を底に持ってくるために、このバイアルを開く前に簡単に遠心分離することをお勧めします。 0.1％BSAを含む滅菌蒸留水または水性緩衝液で0.1〜1.0 mg / mLの濃度に再構成します。 ストック溶液は、作業アリコートに配分し、-20°C以下で保存する必要があります。 適切な緩衝液でさらに希釈する必要があります。 |
| 安定性と保管 |
手動の霜取り冷凍庫を使用し、凍結融解サイクルを繰り返さないようにします。-供給された状態で-12°C以下で保管する場合は、最低20か月。 賞味期限については、ロット固有のCOAを参照してください。-1か月、再構成後の滅菌条件下で2〜8°C。-3か月、再構成後の滅菌条件下で-20〜-70°C。 |
| 参考文献 |
1. Pennino D、Bhavsar PK、Effner R、他。 2012. J Allergy Clin Immunol、2. 日比 M、八村 S、伊勢 W、他。 2003. 細胞工学、43: 49-55.3。 王 H、阮 Z、王 Y 他2008. Mol Immunol、45: 1548-56.4。 Kopinski P、Przybylski G、Jarzemska A、他。 2007. ポル・メルクール・レカルスキ、23: 15-21。 |
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