| 正式な氏名 |
組換えヒト腫瘍壊死因子-α/ TNFSF2GMP（rHuTNF-α/ TNFSF2） |
| シーケンス |
 |
| アミノ酸配列 |
MVRSSSRTPS DKPVAHVVAN PQAEGQLQWL NRRANALLAN GVELRDNQLV VPSEGLYLIY SQVLFKGQGC PSTHVLLTHT ISRIAVSYQT KVNLLSAIKS PCQRETPEGA EAKPWYEPIY LGGVFQLEKG DRLSAEINRP DYLDFAESGQ VYFGIIAL |
| 同義語 |
腫瘍壊死因子、TNFSF2、カケクチン、分化誘導因子、DIF、ネクロシン、細胞毒素 |
| 受入番号 |
P01375 |
| 遺伝子ID |
7124 |
| まとめ |
カケクチンとも呼ばれる腫瘍壊死因子α（TNF-α）は、細胞死を引き起こす可能性のあるTNFファミリーの最もよく知られたメンバーです。 このタンパク質は、好中球、活性化リンパ球、マクロファージ、NK細胞、LAK細胞、星状細胞、内皮細胞、平滑筋細胞、およびいくつかの形質転換細胞によって産生されます。 TNF-αは、分泌型の可溶性型および膜固定型として発生し、どちらも生物学的に活性です。 天然に存在するTNF-αはグリコシル化されていますが、グリコシル化されていない組換えTNF-αは同等の生物学的活性を持っています。 TNF-αの生物学的に活性な天然型は三量体であると報告されています。 ヒトおよびマウスのTNF-αは、アミノ酸レベルで約79％の相同性を示し、XNUMXつの種間で交差反応性を示します。 TNF-αのXNUMX種類の受容体が報告されており、研究された事実上すべての細胞型は、これらの受容体型の一方または両方の存在を示しています。 |
| ソース |
Escherichiacoli。 |
| 分子量 |
約17.5kDa、158個のアミノ酸を含む単一の非グリコシル化ポリペプチド鎖。 |
| 生物活性 |
標準と比較した場合、完全に生物学的に活性です。 マウスL50細胞を使用した細胞毒性アッセイによって決定されたED929は、0.05 ng / ml未満であり、アクチノマイシンDの存在下で> 2.0×107IU / mgの比放射能に対応します。 |
| 外観 |
滅菌濾過された白色の凍結乾燥（凍結乾燥）粉末。 |
| 製剤 |
0.2 mM PB、10 mM NaCl、pH10中の7.0umろ過濃縮溶液から凍結乾燥しました。 |
| エンドトキシン |
LAL法で測定した場合、0.01 EU / ug未満のrHuTNF-α/ TNFSF2GMP。 |
| 再構成 |
内容物を底に持ってくるために、このバイアルを開く前に簡単に遠心分離することをお勧めします。 0.1％BSAを含む滅菌蒸留水または水性緩衝液で0.1〜1.0 mg / mLの濃度に再構成します。 ストック溶液は、作業アリコートに配分し、-20°C以下で保存する必要があります。 適切な緩衝液でさらに希釈する必要があります。 |
| 安定性と保管 |
手動の霜取り冷凍庫を使用し、凍結融解サイクルを繰り返さないようにします。-供給された状態で-12°C以下で保管する場合は、最低20か月。 賞味期限については、ロット固有のCOAを参照してください。-1か月、再構成後の滅菌条件下で2〜8°C。-3か月、再構成後の滅菌条件下で-20〜-70°C。 |
| 参考文献 |
1. ダベンポート C、ケニー H、アシュリー DT、他。 2012。Eur J Clin Invest、42: 1173-9.2。 カヴァルカンティ YV、ブレラズ MC、ネベス JK 他2012. パルムメッド、2012: 745483.3。 Sheng WS、Hu S、Ni HT、他2005. J Leukoc Biol、78: 1233-41.4。 Berthold-Losleben MandHimmerich H. 2008. Curr Neuropharmacol、6: 193-202。 |
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